Berliner und Münchener Tierärztliche Wochenschrift 116, 421-428

DOI: 10.2376/0341-6593-116-421

© M. & H. Schaper GmbH. 2009

Publiziert: 12/2009

Summary

Transportation remains a major stressor for pigs leading to altered organ function andthereby affecting also product quality. The underlying molecular mechanisms remain tobe clarified. Heat shock proteins (Hsps) are considered to counteract intracellular stressreactions. Therefore, the aim of this study was to investigate changes in the expression andlocalization of such a major defense molecule, namely Hsp90 in 2 h transported piglets. Weanalyzed Hsp90 at the protein and transcript level in the heart and kidney using qualitativeand quantitative methods. Immunohistochemistry and in situ hybridization of Hsp90identified the protein and mRNA in the cytoplasm and the nucleus of myocardial andrenal tubular epithelial cells. The different localizations demonstrate the vital functions ofHsp90. Endothelial cells of both organs expressed high levels of Hsp90, which could berelated to Hsp90 role in regulating blood flow. No obvious morphological changes of theHsp90 distribution pattern could be identified in the cells of the transported piglet groups.However, using quantitative approaches, we identified a significant decrease of Hsp90 inthe hearts at the protein (53.8% reduction, P

Zusammenfassung

Transportstress kann bei Schweinen Gesundheit, Wohlbefinden, Leistung und auch dieFleischqualität nachteilig beeinflussen. Die zugrunde liegenden molekularen Mechanismensind jedoch noch weitgehend unbekannt. Von den unter Stresseinwirkung gebildetenHeat shock proteinen (Hsp) ist bekannt, dass sie zu den wichtigsten Schutzmechanismenvon gestressten Zellen gehören. Die vorliegende Studie untersucht die Expression undLokalisation eines der wichtigsten Moleküle mit Schutzfunktion der Hsp-Familie, das Hsp90bei Ferkeln, die 2 Stunden transportiert wurden. Das Hsp90 Protein wurde mit qualitativenund quantitativen Methoden in Herz und Niere der Tiere untersucht. Es konnte mittelsImmunhistochemie und In-situ Hybridisierung im Zytoplasma aber auch im Zellkern vonKardiomyozyten und Epithelzellen des Nierentubulus nachgewiesen werden. Dies Vorkommenan unterschiedlichen Lokalisationen bestärkt die erhebliche und vitale Bedeutungvon Hsp90. Die Endothelzellen beider geprüften Organe zeigten eine hohe Exprimierungvon Hsp90, wodurch sich deren Einfluss auf die Regulation der Organdurchblutung dieserOrgane erklären lassen könnte. In den Gewebezellen der transportierten Tiere konnten keinemorphologischen Änderungen des Verteilungsmusters der Hsp90 festgestellt werden.Mit quantitativen Methoden zeigte sich jedoch eine signifikante Reduzierung des Hsp90Gehaltes im Herzen, sowohl des Proteins (Abnahme um 53.8 %, P